Proteínas y sus actividades

Una vez acabado el tema de las proteínas hemos aprendido que estas son biomoléculas orgánicas formadas por aminoácidos. A continuación os he dejado un esquema que habla sobre los siguiente.

Primero, que los aminoácidos presentan un bajo peso molecular, que están formados por C, H, O y N, que presentan un grupo COOH y un grupo NH2 y que la unión entre aminoácidos son llamados enlaces peptídicos. Además, también mencionamos las características de estos y que dicen que los aminoácidos son sólidos, solubles en H2O, más o menos incoloros, elevado punto de fusión y presentan actividad óptica. Los aminoácidos también presentan un carácter anfótero lo que le permite comportarse como un ácido o como una base.

En segundo lugar hablamos de los diferentes niveles estructurales que tienen las proteínas, estos son 4 y sus nombres son:

.Primaria, se basa en una secuencia de aminoácidos estructurados linealmente.

.Secundaria, es la disposición de la estructura primaria en el espacio.

.Terciaria, se trata del pliegue de la estructura secundaria sobre si misma

.Cuaternaria, esta se trata de 2 o más cadenas polipéptidicas con estructuras terciarias.

En tercer lugar hablamos sobre la clasificación de proteínas y que se basan en 2 holoproteínas formadas por aminoácidos solamente y heteroproteínas formadas por aminoácidos más otras moléculas.

Finalmente, llegamos a las propiedades y funciones de las proteínas las cuales salen en el esquema, aún así como propiedad a destacar nos

esncontramos la desnaturalización proceso por el cual las proteínas pierden su estructura a la vez que sus propiedades y funciones, debido a factores como el pH, la urea, la temperatura y la polaridad del disolvente.

Ahora os dejo la actividad propuesta ha hacer en clase:

1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

Estructura primaria.

Estructura secundaria.

Estructura terciaria.

Estructura cuaternaria.

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

.Enlaces peptídicos en la estructura primaria,

. En la secundaria, puentes de hidrógeno y enlaces covalentes, en el caso de la hélice de colágenos los enlaces de hidrógenos son débiles.

. En la tericaria, por enlaces débiles de hidrógeno, atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals y enlaces fuertes de disulfuro.

. En la cuaternaria, enlaces débiles y a veces por enlaces covalentes del tipo disulfuro.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

La estructura que caracterizan a las α-queratinas es la estructura secundaria y es de tipo α-hélice.

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

.Solubilidad, debido a los radicales R polares que establecen enlaces de hidrógeno con el agua haciendo que la proteína se vaya a rodear de una capa de agua que le impide la unión con otras proteína y su precipitación.

.Capacidad amortiguadora debido al comportamiento anfótero que pueden comportarse como ácidos o como bases liberando y retirando H+ del medio, haciendo que así se amortiguen las variaciones de pH,

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

-Reserva: almacenar aminoácidos para que puedan ser utilizados como nutrientes o para que colaboren en la formación del embrión. Ejemplo la caseína.

-Función de transporte: transportar sustancias a través de medios acuosos. Ejemplo la hemoglobina que transporta el oxígeno desde el aparato respiratorio hasta la células.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

El proceso de desnaturalización es el proceso que sufre una proteína el cual se basa en la pérdida de su configuración espacial es decir la pérdida de su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, a la vez que también pierde sus funciones y propiedades. Este proceso es debido a factores como el pH, la temperatura, urea, y la polaridad del disolvente, haciendo que se produzca una rotura en sus enlaces no peptídicos y por tanto quedandose en su estructura primaria. Los enlaces que no se ven afectados son los peptídicos.

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Significa que puede comportarse tanto como un ácido y como una base, liberando y retirando H+, regulando así el pH del medio.